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光合固碳关键酶解析

作者:迈其生物

来源:科学网

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RuBisCO是将CO2同化到生物圈的关键酶,它广泛存在于植物叶绿体基质和蓝藻中。

 

作为地球上丰度最高的酶,RuBisCO总质量约为7亿吨,每年将地球上超过1000亿吨CO2固定为有机物,是无机碳进入生物圈的主要途径。CO2的同化既可降低温室效应,缓解全球变暖,还可充分利用无机碳源。

 

然而,RuBisCO是一种极其低效的催化剂,同时RuBisCO可以进行加氧反应进入光呼吸途径,从而抑制了RuBisCO的羧化酶活性。

 

“一个RuBisCO全酶每秒钟只能催化3~10个CO2分子的转化。”论文指出。

 

提高RuBisCO活力,是科学家认为的提高光合效率的重要途径之一。将蓝藻的CO2浓缩机制(CCM)系统引入植物,被认为是一种潜在的提高植物光合作用效率和产量的方法。但迄今为止,对于RuBisCO组装和成熟的精细过程仍然不清楚,极大限制了RuBisCO的工程改造和活性优化。

 

江永亮介绍,蓝藻通过CCM在羧酶体内高度浓缩CO2,从而有效提高RuBisCO的催化效率。蓝藻和植物中的I型RuBisCO由8个大亚基RbcL和8个小亚基RbcS组装形成全酶RbcL8S8。RuBisCO全酶的组装和成熟需要多个分子伴侣的帮助,包括GroEL/ES、RbcX、Raf1以及在植物中特有的BSD2和Raf2。

 

在这项研究中,研究人员解析了蓝藻分子伴侣Raf1以及Raf1和RuBisCO大亚基RbcL复合体的晶体结构。

 

单独的Raf1以交错的二体形式存在;当结合RbcL时,Raf1的两个结构域Raf1α和Raf1β发生75°的相对旋转,从而形成类似镊子的结构夹住一个RbcL二体,同时Raf1α结构域的外侧介导RbcL二体之间相互作用,进一步介导RbcL八聚体核心的形成。

 

Raf1α在RbcL上的结合位点与小亚基RbcS高度重叠,RbcS通过替换Raf1α而形成全酶。

 

进一步研究发现,RbcL、RbcS和Raf1可以形成三元复合物;为了进一步研究它们之间的相互作用模式,研究人员通过冷冻电镜单颗粒分析的方法解析了RuBisCO和Raf1复合物的一系列不同中间状态的三维结构,直观展示了RbcS替换Raf1形成全酶过程中的多步动态构象。